پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 156 |
| تعداد شماره‌ها | 5,988 |
| تعداد مقالات | 65,565 |
| تعداد مشاهده مقاله | 108,049,333 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 84,470,603 |
مقایسۀ برخی از خصوصیات کینتیکی و بیوشیمیایی آنزیم تریپسین ماهی کیلکای معمولی (Clupeonella cultriventris caspia) با تریپسین تجاری (Porcine) | ||
| شیلات | ||
| مقاله 3، دوره 66، شماره 2، تیر 1392، صفحه 145-158 اصل مقاله (804.88 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22059/jfisheries.2013.35781 | ||
| نویسندگان | ||
| عباس زمانی1؛ مسعود رضایی* 2؛ رسول مدنی3 | ||
| 1گروه شیلات دانشکدۀ منابع طبیعی و محیط‌زیست دانشگاه ملایر، همدان | ||
| 2گروه فرآوری آبزیان دانشکدۀ علوم دریایی دانشگاه تربیت مدرس، مازندران، نور | ||
| 3گروه بیوتکنولوژی مؤسسۀ تحقیقات واکسن و سرم‌سازی رازی، البرز، کرج | ||
| چکیده | ||
| در این تحقیق برخی از خصوصیات کینتیکی و بیوشیمیایی آنزیم تریپسین کیلکای معمولی با تریپسین تجاری Porcine بررسی شد. نتایج نشان داد که دما و pH بهینه برای فعالیت آنزیم تریپسین کیلکای معمولی و تجاری حاصل از خوک (Porcine) به ترتیب 60 و 8 درجۀ سانتی‌گراد بود. پایداری دمایی و pH فعالیت آنزیم تریپسین در کیلکای معمولی به ترتیب 45 درجۀ سانتی‌گراد و 7-10 و خوک 50 درجۀ سانتی‌گراد و 4-11 بود. یون‌های فلزی CaCl2 و MgCl2به طور معنی‌داری فعالیت آنزیم تریپسین در کیلکای معمولی را نسبت به خوک افزایش دادند (P<0.05)، در حالی که KCl و NaCl در فعالیت آنزیم تریپسین کیلکای معمولی بی‌تأثیر بودند (P>0.05)، اما در خوک اثر کاهشی معنی‌داری را نشان دادند (P<0.05). MnCl2به طور معنی‌داری باعث افزایش فعالیت آنزیم تریپسین در کیلکای معمولی شد (P<0.05) در حالی که در خوک اثر کاهشی معنی‌داری را نشان داد (P<0.05). مقایسۀ اثر بازدارنده‌ها بر فعالیت آنزیم تریپسین نشان داد که به استثنای ρ-aminobenzamidine، بازدارنده‌هایSBTI ، TLCK و PMSF تأثیر معنی‌داری در فعالیت آنزیم تریپسین در کیلکای معمولی و خوک نداشتند (P>0.05)، در حالی که ρ-aminobenzamidineفعالیت آنزیم تریپسین در خوک را به طور معنی‌داری نسبت به کیلکای معمولی کاهش داد (P<0.05). Vmaxآنزیم تریپسین ماهی کیلکای معمولی به طور معنی‌داری بالاتر (P<0.05) و kmآنزیم تریپسین ماهی کیلکای معمولی به طور معنی‌داری کوچک‌تر از خوک بود (P<0.05). نتایج بررسی‌ها نشان داد که آنزیم تریپسین در کیلکای معمولی نسبت به خوک از کارایی بالاتری برخوردار است و می‌تواند در آینده به‌منزلۀ مادۀ افزودنی در صنایع مرتبط و تحقیقات بیوتکنولوژی به کار رود. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آنزیم تریپسین؛ خصوصیات کینتیکی؛ بیوشیمیایی؛ کیلکای معمولی؛ تریپسین تجاری خوکآنزیم تریپسین؛ کیلکای معمولی (Clupeonella cultriventris caspia)؛ تریپسین تجاری خوک | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| A comparative study on some kinetic and biochemical properties of trypsin enzyme from Common Kilka (Clupeonella cultriventris caspia) and Porcine | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Abbas Zamani1؛ Masoud Rezai2؛ Rasoul Madani3 | ||
| چکیده [English] | ||
| In this study, the some kinetic and biochemical properties of trypsin enzyme from common kilka and porcine were assessed. The results showed that the optimum temperature and pH for common kilka trypsin and porcine trypsin were 60 °C and 8, respectively. Thermal and pH stability were also 45 °C and 7-10 for common kilka trypsin and 50 °C and 4-11 for porcine trypsin. CaCl2 and MgCl2 significantly increased the trypsin activity in common kilka and porcine (p < 0.05). NaCl and KCl had no significant effect on trysin activity in common kilka (p > 0.05) while it was significantly decreased in porcine in presence of them (p < 0.05). The trypsin activity in common kilka was significantly increased in presence of MnCl2 (p < 0.05) but in porcine, showed a significant decrease (p < 0.05). The comparison of inhibitors of SBTI, TLCK, PMSF and p-aminobenzamidine revealed the except for p-aminobenzamidine, the other inhibitors showed no significant difference on enzyme activity in common kilka and porcine (p > 0.05) but enzyme activity was significantly decreased by p-aminobenzamidine in porcine than common kilka (p < 0.05). Vmax value of common kilka trypsin was significantly higher than that from porcine trypsin (p < 0.05). Km value of common kilka trypsin was significantly lower than that from porcine trypsin (p < 0.05). The results of this study showed that common kilka trypsin was more efficient that porcine trypsin and it could be considered as an additive in industries and biotechnological researches in future. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| trypsin enzyme, common kilka, kinetic, biochemical properties, porcine trypsin | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 2,687 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 5,496 |
||