تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن، آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن | ||
| مهندسی بیوسیستم ایران | ||
| مقاله 11، دوره 50، شماره 4، زمستان 1398، صفحه 873-881 اصل مقاله (862.44 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22059/ijbse.2019.279788.665185 | ||
| نویسندگان | ||
| هیمن نوربخش* 1؛ زهرا امام جمعه2 | ||
| 1استادیار-گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی - دانشکده کشاورزی - دانشگاه کردستان- سنندج - ایران | ||
| 2استاد- گروه علوم و مهندسی صنایع غذایی- دانشکده مهندسی و فناوری کشاورزی- پردیس کشاورزی و منابع طبیعی- دانشگاه تهران- کرج- ایران | ||
| چکیده | ||
| در مطالعه اخیر، خصوصیات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر و ترکیبات حاصله از آن شامل پروتئین آب پنیر واسرشت، پروتئین آب پنیر درهم تنیده، آبکافت پروتئین آب پنیر و آبکافت پروتئین آب پنیر درهم تنیده مورد بررسی قرار گرفت. آبکافت آنزیمی و فرآیند در هم تنیدن به ترتیب توسط آنزیم پپسین (30 دقیقه در دمای 37 درجه سلسیوس) و آنزیم ترانسگلوتامیناز (20 ساعت در دمای 50 درجه سلسیوس) انجام پذیرفت. نتایج بدست آمده نشان داد پروتئین آب پنیر واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه کمتر (44 نانومتر) و پتانسیل زتا (19‒) بیشتری نسبت به پروتئین بکر داشته است. ایجاد اتصالات عرضی توسط ترانس گلوتامیناز نیز شدت جمعیت مولکولهای با متوسط اندازه بیشتر را در هر دو نمونه پروتئین واسرشت و آبکافت شده کاهش داده است. همچنین قدرت پاداکسیدانی آبکافت پروتئین آب پنیر در طی در همتنیدن و افزایش طول زنجیره پپتیدی از 398/0 به 519/0 افزایش پیدا کرده بود. نتایج طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه نشان داد که درهم تنیدن آنزیمی به دلیل تشکیل باندهای جدید C‒N بین کربن آلفا لیزین و گروه آمین نوع اول گلوتامین، محل پیک مربوطه را در هر دو نمونه پروتئین آب پنیر درهمتنیده و آبکافت پروتئینی درهمتنیده جابهجا کرده است. | ||
| کلیدواژهها | ||
| ترانس گلوتامیناز؛ پپسین؛ توان پاداکسیدانی؛ اندازه ذره | ||
| مراجع | ||
|
| ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,055 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 681 |
||