پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 158 |
| تعداد شماره‌ها | 6,230 |
| تعداد مقالات | 67,755 |
| تعداد مشاهده مقاله | 115,095,149 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 89,847,183 |
خالص سازی و تثبیت آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شتر توسط آلژینات سدیم | ||
| مجله تحقیقات دامپزشکی (Journal of Veterinary Research) | ||
| مقاله 10، دوره 71، شماره 3، مهر 1395، صفحه 321-327 اصل مقاله (1.12 M) | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22059/jvr.2016.58730 | ||
| نویسندگان | ||
| سعید زیبائی* 1؛ رضا برازنده2؛ زررینا سحاقی3؛ سید مهدی جعفری4 | ||
| 1بخش تحقیقات دامپزشکی و بیوتکنولوژی، موسسه تحقیقات واکسن وسرم سازی رازی شعبه شمال شرق، مشهد- ایران | ||
| 2دانش آموخته دانشگاه پیام نور خراسان رضوی، گروه شیمی، مشهد- ایران | ||
| 3گروه شیمی، دانشگاه پیام نور خراسان رضوی، مشهد- ایران | ||
| 4گروه مهندسی مواد و طراحی صنایع، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان،گرگان- ایران | ||
| چکیده | ||
| زمینه مطالعه: لاکتو پراکسیداز آنزیمی از خانواده اکسیدوردوکتاز می‌باشد؛ که عامل مهم ضد باکتری محسوب می‌گردد. بدین علت بعنوان نگهدارنده مواد غذایی و آرایشی بهداشتی کاربرد دارد. تثبیت لاکتو پراکسیداز مزیت‌های زیادی از قبیل، جدا سازی آسان،کاهش هزینه تولید از طریق به کار گیری مجدد و نیز کنترل اثر آنزیم دارد. هدف: خالص سازی و تثبیت آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شترتوسط پلیمر آلژینات سدیم. روش کار: در این پژوهش آنزیم لاکتوپراکسیدازی با استفاده از کروماتوگرافی ژل فیلتراسیون با ستون سفادکس G- 100 و کروماتوگرافی تعویض یونی با ستون کربوکسی متیل سفادکس C-50 از شیر شتراستخراج وخالص سازی شد. سپس با استفاده از آلژینات سدیم، گلیسرول وتوئین 80 انکپسوله گردید. کارآئی ریز پوشانی محاسبه گردید و اندازه ذرات ونحوه پراکنش آن‌ها توسط دستگاه پارتیکل سنج اندازه‌گیری شد. مرفولوژی ذرات و مشاهده میکروکپسول‌ها تشکیل شده با استفاده از میکروسکوپ الکترونی روبشی (SEM) مورد بررسی قرار گرفت. پایداری آنزیم محلول و انکپسوله شده در دمای oC4 طی 70 روز مورد بررسی قرار گرفت. نتـایـج: پس از خالص سازی و تعیین خلوص توسط SD-SPAGE غلظتی معادل µg/ml 28/0 برای هر یک از فراکسیون‌ها بدست آمد.همچنین کارآئی ریزپوشانی 84٪ تعیین و کپسول‌هایی کمتر از nm200 تشکیل شد. در بررسی بامیکروسکوپ الکترونی روبشی نشان داده شد که میکروکپسول‌ها دارای سطحی نسبتاً صاف، کروی دارای بهم چسبیدگی کم می‌باشند. پایداری لاکتوپراکسیداز انکپسوله درعرض 70 روز 81٪ بدست آمد. نتیجـه‌گیـری نهایی: روش انکپسوله کردن آنزیم لاکتوپراکسیداز استخراج شده از شیر شتر توسط آلژینات سدیم روشی مناسب برای افزایش کارآئی آنزیم می‌باشد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آلژینات؛ تثبیت آنزیم؛ انکپسوله کردن؛ لاکتوپراکسیداز | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Purification and immobilization of Lactoperoxidase extracted from camel milk using sodium alginate | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Saeed Zibaei1؛ Reza Barazandeh2؛ Zarrina Eshaghi3؛ Seyed Mehdi Jafari4 | ||
| 11- Assistant Professor ,Department of Veterinary Research and Biothecnology, Razi vaccine and Serum Research Institute ,North East Branch, Mashhad , Iran | ||
| 2Graduated from the Payam-e-Noor University of Mashhad, Mashhad- Iran | ||
| 3Department of Chemistry, Payam-e-Noor University of Mashhad, Mashhad- Iran | ||
| 4Department Materials Engineering and Industrial Design, Gorgan University, Gorgan- Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| BACKGROUND: Lactoperoxidase is an enzyme of the oxidoreductase family. Lactoperoxidase is an important antimicrobial agent. Applications of lactoperoxidase are being found as a preservative in food and cosmetics. Immobilized LPO provides several significant benefits such as: easily separated from the reaction products, reducing production costs by efficient recycling and control of the process. Objectives: Purification and immobilization of lactoperoxidase extracted from camel milk using sodium alginate polymer. Methods: The lactoperoxidase was purified from camel milk by using sephadex G-100 gel filtration CM and sephadex C-50 ion-exchange chromatography. Encapsulation was carried out by using LPO, sodium alginate, glycerol and Tween 80. Afterward, the microcapsules were stablized by calcium ion (1%). Efficiency of encapsulation was calculated. The particle size and distribution were measured with particle size analyzer. Morphology and formation of the particles were studied using Scanning Electron Microscope (SEM). Stability of encapsulated and uncapsulated LPO was studied at 4 °C during 70 days. Results: After purification and purity measurement by SD-SPAGE, concentration of 0/28 micrograms per liter for each of the fractions was obtained. Microencapsulation efficiency was 84% and microcapsules less than 200 nm were formed. Observation by SEM confirmed the formation of microparticles. Microcapsules have a relatively smooth surface, spherical with low tenacity as well. Stability of encapsulated enzyme at 70 days was obtained 81%. Conclusions: Immobilization of Lactoperoxidase extracted from camel milk using sodium alginate is a good method to increase performance of the enzyme. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| alginate, Encapsulation, enzyme immobilization, Lactoperoxidase | ||
| مراجع | ||
|
Al-Baarri, A.N., Ogawa, M., Visalsok, T., Hayakawa, S. (2012) Lactopexoidase immobilized onto various beads for producing natural preservatives solution. J Applied Technol. 1: 4-6 Bickerstaff, G.F. (1997) Immobilization of enzyme and cells. In: Methods in Biotechnology Bickerstaff, G. F. Humana Press, Totowa New Jersey. p. 1-20. Bolori Moghaddam, M., Bahmanpoor, S., Zibaee, S., Izadi, M., Lal Alizade, S. (2012) Isolation of lactoperoxidase enzyme from camels’ milk and survey Its antibacterial effects against Staphylococcus aureus. J Vet Microbiol. 7: 17-24. Chávarri, F., Santisbean, A., Virto, M., Renobales, M. (1998) Alkaline Phosphatase. Acid Phosphates, Lactoperoxidase, and Lipoprotein Lipase Activities in Industrial Ewe’s Milk and Cheese. J Agric Food Chem. 46: 2926-2932. Elagamy, E.I., Ruppanne, R. (1996) Purification and Characterization of Lactoferrin actoperoxidase, Lysozyme and Immunoglobulins from Camel’s Milk. Int Dairy J. 6: 129-145. Fan, W., Sun, J., Chen, Y., Qiu , J., Zhang, Y., Chi, Y. (2009) Effects of chitosan coating on quality and shelf life of silver carp during frozen storage. Food Chem. 115: 66-70. Fogarty, W.M., Kelly, C.T. (1983) Enzymic developments in the production of Maltose and glucose. In: Enzyme Technology. Lafferty, R.M. Maier, E. (eds.). Springer-Verlag Berlin Heidelberg New York ,Tokyo. p.149-163. Gobbetti, M., Minervini, F., Rizzello, C.G. (2007) Bioactive peptides in dairy products. In: Food Products Manufacturing. Hui, Y.H. (ed). John Wiley & Sons. p. 489-517. Jacquot, M., Donato, Ph., De. Barres, O., Pons, M., Scher, N., Miclo, J., Poncele, A. (2002) Physicochemical characterization of the lactoperoxidase system powders: comparison of two drying techniques. Powder Technol. 128: 205- 212. Jacquot, M., Poncelet, D. (2003) Multienzymatic system encaosulation: Application to the lactoproxidase system. Chemistry & industry. 57: 581-584. Jafary, F., Kashanian, S., Samsam Sharieat, S.Z. (2013) Purification, Immobilization, and Characterization of Bovine Lactoperoxidase. Int J Food Prop. 16: 905-916. Kinkade, Jr., kendarmiller, W. (1976) Isolation and characterization of murine lactoferrin. Biochimica et Biophysica Acta (BBA). 446: 407-418. Lagoa, R., Rodrigues, J.R. (2007) Evaluation of dry protonated calcium alginate beads for biosorption applications and studiesof lead uptake. Appl Biochem Biotechnol. 143: 115-128. Lindstrom, T.R., Morimoto, K., Cante, C.J. (1992) Edible films and coatings. In: Encyclopedia of food Science and Technology (Vol. 2). Hui, Y.H. (ed.). New York: John Wiley and Sons. p. 59-663. Miroliaei, M., Nayeri, H., Samsam -Shariat, S.Z., Movahedian, A. (2007) Biospecifc Immobilization of Lactoperoxidase on Con A-Sepharose 4B. Scientia Iranica. 14: 303-307. Olivas, GI., Barbosa-Cánovas, GV. (2008) Alginate-calcium films: Water vapor permeability and mechanical properties as affected by plasticizer and relative humidity. LWT-Food Sci Technol. 41: 359-366. Raviyan, P., Tang, J., Orellana, L., Rasco, B. (2003) Physicochemical properties of a time- temperature indicator based on immobilization of aspergillus oryzae _-amylase in polyacrylamide gel as affected by degree of cross-linking agent and salt content. J Food Sci. 68: 2302-2308. Rhim, J.W. (2004) Physical and mechanical properties of water resistant sodium alginate films. Lebensm Wiss Technol. 37: 323-330. Sharma, S., Kumar Singh, A., Kaushik, S., Sinha, M., Prabha Singh, R., Sharma, P., Sirohi, H., Kaur, P.P., Singh,T. (2013) Lactoperoxidase: structural insights into the function, ligand binding and inhibition. Int J Biochem Mol Biol. 4: 108-128. Sothornvit, R., Krochta, J.M. (2000) Plasticizer effect on oxygen permeability of β-lactoglobulin films. J Agric Food Chem. 48: 6298-6302. Sucklking, C.J. (1990) Enzyme chemistry, Impact & applications. (2nd ed.) Chapman & Hall. London, UK. Uguz, M.T., Ozdemir, H. (2005) Purification of bovin milk lactoperoxidase and investigation of antibacterial properties at different thiocyanate mediated. Appl Biochem. 41: 397-41. Ye, X., Yoshida, S., Ng, T.B. (2000) Isolation of lactoperoxidase, lactoferrin, a-lactalbumin, b-lactoglobulin B and b-lactoglobulin A from bovine rennet whey using ion exchange chromatography. Int J Biochem Mol Biol. 32: 1143-1150. Zhang, M., Shang, W., Yang, X., Zhang, S., Zhang, X., Chen, J. (2013) Immobilization of lipase using alginate hydrogel beads and enzymatic evaluation in hydrolysis of p-Nitrophenol butyrate. Bull Korean Chem Soc. 34: 2741-6. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 1,411 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 1,431 |
||